Preparation and Crystallization of Picornain 3C of Rhinovirus A28

A. E. Tishin; Тишин А. Е.; A. V. Gladysheva; Гладышева А. В.; L. A. Pyatavina; Пятавина Л. А.; S. E. Olkin; Олькин С. Е.; A. A. Gladysheva; Гладышева А. А.; I. R. Imatdionov; Иматдинов И. Р.; A. V. Vlaskina; Власкина А. В.; A. Yu. Nikolaeva; Николаева А. Ю.; V. R. Samygina; Самыгина В. Р.; A. P. Agafonov; Агафонов А. П.

doi:10.31857/S0023476123600313

Получение и кристаллизация рекомбинантного пикорнаина 3С риновируса А28

Авторы: Тишин А.Е.¹, Гладышева А.В.², Пятавина Л.А.¹^,3, Олькин С.Е.¹, Гладышева А.А.²^,4, Иматдинов И.Р.¹, Власкина А.В.⁵, Николаева А.Ю.⁵, Самыгина В.Р.⁵^,6, Агафонов А.П.¹
Учреждения:
1. Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора
2. ФБУН «Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии «Вектор» Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека (Роспотребнадзор)
3. Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
4. ФГАОУ ВО «Новосибирский национальный исследовательский государственный университет» Министерства образования и науки РФ
5. Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
6. Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Выпуск: Том 68, № 6 (2023)
Страницы: 926-933
Раздел: СТРУКТУРА МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
URL: https://vietnamjournal.ru/0023-4761/article/view/673291
DOI: https://doi.org/10.31857/S0023476123600313
EDN: https://elibrary.ru/HZHBKY
ID: 673291

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Пикорнаин 3С риновируса человека представляет собой ценную с точки зрения коммерческого использования цистеиновую протеазу и широко используется для удаления аффинных меток и белков слияния при очистке целевого белка. Полученный в данной работе вариант пикорнаина 3С риновируса А28 не аннотирован в базах данных NCBI, имеет идентичность в PDB 79% и не использовался ранее в белковой инженерии. Разработан протокол выделения и очистки белка для структурных исследований, а также получены начальные условия кристаллизации. Получение и анализ структуры пикорнаина 3С риновируса А28 создадут новые возможности как для проведения фундаментальных исследований по отслеживанию эволюции протеолитических ферментов, так и дизайна оптимального варианта этой протеазы.

Об авторах

А. Е. Тишин

Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора

Email: gladysheva_av@vector.nsc.ru
Россия, Кольцово

А. В. Гладышева

Email: gladysheva_av@vector.nsc.ru
ORCID iD: 0000-0002-7396-3954
SPIN-код: 5214-3421
Scopus Author ID: 57194590629

аспирант, младший научный сотрудник отдела молекулярной вирусологии флавивирусов и вирусных гепатитов

Россия, 630559, Новосибирская область, р.п. Кольцово

Л. А. Пятавина

Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет

Email: gladysheva_av@vector.nsc.ru
Россия, Кольцово; Россия, Новосибирск

С. Е. Олькин

Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора

Email: gladysheva_av@vector.nsc.ru
Россия, Кольцово

А. А. Гладышева

ФБУН «Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии «Вектор» Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека (Роспотребнадзор); ФГАОУ ВО «Новосибирский национальный исследовательский государственный университет» Министерства образования и науки РФ

Email: gladysheva_aa@vector.nsc.ru
ORCID iD: 0000-0002-9490-1939

магистрант, стажер исследователь отдела молекулярной вирусологии флавивирусов и вирусных гепатитов

Россия, 630559, Новосибирская область, р.п. Кольцово; 630090, г. Новосибирск

Список литературы

Bizot E., Bousquet A., Charpié M. et al. // Front. Pediatr. 2021. V. 22. P. 643219. https://doi.org/10.3389/fped.2021.643219
Ljubin-Sternak S., Meštrović T. // Viruses. 2023. V. 15 (4). P. 825. https://doi.org/10.3390/v15040825
Flather D., Nguyen J.H.C., Semler B.L., Gershon P.D. // PLoS Pathog. 2018. V. 14 (8). P. e1007277. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1007277
Jensen L.M., Walker E.J., Jans D.A., Ghildyal R. // Methods Mol. Biol. 2015. V. 1221. P. 129. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-1571-2_10
Matthews D.A., Dragovich P.S., Webber S.E. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96 (20). P. 11000. https://doi.org/10.1073/pnas.96.20.11000
Bjorndahl T.C., Andrew L.C., Semenchenko V., Wishart D.S. // Biochemistry. 2007. V. 46 (45). P. 12945–58. https://doi.org/10.1021/bi7010866
Cui S., Wang J., Fan T. et al. // J. Mol. Biol. 2011. V. 408 (3). P. 449. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.03.007
Yuan S., Fan K., Chen Z. et al. // Virol. Sin. 2020. V. 35 (4). P. 445. https://doi.org/10.1007/s12250-020-00196-4
Sun D., Chen S., Cheng A., Wang M. // Viruses. 2016. V. 8 (3) P. 82. https://doi.org/10.3390/v8030082
Ullah R., Shah M.A., Tufail S. et al. // PLoS One. 2016. V. 11 (4) P. e0153436. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0153436
Wanga Q.M., Chen S.H. // Curr. Protein Pept. Sci. 2007. V. 8 (1). P. 19. https://doi.org/10.2174/138920307779941523
Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. // Nature. 2021. V. 596 (7873). P. 583. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2
de Marco A. // Nat Protoc. 2006. V. 1 (3). P. 1538. https://doi.org/10.1038/nprot.2006.289
Brunelle J.L., Green R. // Methods Enzymol. 2014. V. 541. P. 151. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-420119-4.00012-4
Akaberi D., Båhlström A., Chinthakindi P.K. // Antiviral Res. 2021. V. 190. P. 105074. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2021.105074
Fan X., Li X., Zhou Y. et al. // ACS Chem Biol. 2020. V. 15 (1). P. 63. https://doi.org/10.1021/acschembio.9b00539
Timofeev V., Samygina V. // Crystals. 2023. V. 13 P. 71. https://doi.org/10.3390/cryst13010071