In silico исследование сольватационных эффектов в растворах биомолекул: возможности подхода, основанного на 3d-распределении атомной плотности растворителя

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Биомолекулярная сольватация играет одну из ключевых ролей в живой природе. От особенностей протекания данного процесса зависит биологическая активность молекул и выполнение ими своих целевых функций. Однако исследование гидратации биомолекул является нетривиальной задачей как для экспериментальных методов, так и для компьютерного моделирования. В работе демонстрируются возможности неэмпирического подхода 3D-SDFT/3D-RISM, основанного на 3D-распределении атомной плотности растворителя, для исследования особенностей гидратации биомолекул на примере ряда аминокислот - Gly-ZW, L-Ala-ZW, L-Val-ZW, L-Pro-ZW, двух модельных белков - BPTI (ингибитора трипсина бычьей поджелудочной железы) и PTP1B (белковой тирозинфосфатазы 1B), а также комплексов белка PTP1B с ингибиторами. Представленные результаты показывают, что подход позволяет в деталях и одновременно целостно описывать структуру гидратной оболочки биомолекул.

Об авторах

С. Е Кручинин

Институт химии растворов им. Г. А. Крестова РАН

Иваново, Россия

М. В Федотова

Институт химии растворов им. Г. А. Крестова РАН

Иваново, Россия

Е. Е Кислинская

Ивановский государственный университет

Иваново, Россия

Г. Н Чуев

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: genchuev@rambler.ru
Пущино Московской области, Россия

Список литературы

  1. G. J. Rocklin, D. L. Mobley, K. A. Dill, et al., J. Chem. Phys., 139 (18), 184103 (2013).
  2. J. W. Kaus, L. T. Pierce, R. C. Walker, et al., J. Chem. Theory Comput., 9 (9), 4131 (2013).
  3. P. Mikulskis, S. Genheden, and U. Ryde, J. Chem. Inf. Model., 54 (10), 2794 (2014).
  4. B. Guillot, J. Mol. Liq., 101 (1-3), 219 (2002).
  5. J. F. Ouyang and R. P. Bettens, Chimia (Aarau), 69 (3), 104 (2015).
  6. H. J. C. Berendsen, J. R. Grigera, and T. P. Straatsma, J. Phys. Chem., 91 (24), 6269 (1987).
  7. W. L. Jorgensen, J. Chandrasekhar, J. D. Madura, et al., J. Chem. Phys., 79 (2), 926 (1983).
  8. A. V Onufriev and S. Izadi, Wiley Interdisc. Rev.: Comput. Mol. Sci., 8 (2), e1347 (2017).
  9. W. C. Still, A. Tempczyk, R. C. Hawley, et al., J. Am. Chem. Soc., 112 (16), 6127 (1990).
  10. B. N. Dominy and C. L. Brook, J. Phys. Chem B, 103 (18),3765 (1999).
  11. B. Honig and A. Nicholls, Science, 268 (5214), 1144 (1995).
  12. J. Wu, AIChE J., 52 (3), 1169 (2006).
  13. J. Wu and Z. Li, Annu. Rev. Phys. Chem., 58 (1), 85 (2007).
  14. S. Zhao, R. Ramirez, R. Vuilleumier, et al., J. Chem. Phys., 134 (19), 194102 (2011).
  15. L. Blum, J. Chem. Phys., 57, 1862 (1972).
  16. M. Ikeguchi and J. Doi, J. Chem. Phys., 103 (12), 5011 (1995).
  17. R. Ishizuka and N. Yoshida, J. Chem. Phys., 139 (8), 084119 (2013).
  18. D. Chandler and H. C.Andersen, J. Chem. Phys., 57 (5), 1930 (1972).
  19. F. Hirata, P. J. Rossky and B. M. Pettitt, J. Chem. Phys., 78 (6), 4133 (1983).
  20. J. Perkyns and B. M. Pettitt, J. Chem. Phys., 97 (10), 7656 (1992).
  21. D. Chandler, J. D. Mccoy, and S. J. Singer, J. Chem. Phys., 85 (10),5971 (1986).
  22. Y. Liu, J. Fu, and J. Wu, J. Phys. Chem. Lett., 4 (21), 3687 (2013).
  23. Y. Liu, S. Zhao, and J. Wu, J. Chem. Theory Comput., 9 (4), 1896 (2013).
  24. M. Valiev and G. N. Chuev, J. Stat. Mech. Theory Exp., 2018 (9), 093201 (2018).
  25. G. N. Chuev, M. V. Fedotova, and M. Valiev, J. Chem. Phys., 152 (4), 041101 (2020).
  26. Q. H. Du, D. Beglov, and B. Roux, J. Phys. Chem. B, 104 (4) 796 (2000).
  27. A. Kovalenko and F. Hirata, J. Chem. Phys., 110 (20), 10095 (1999).
  28. Y. Liu, S. Zhao, and J. Wu, J. Chem. Theory Comput., 9 (4), 1896 (2013).
  29. T. Imai, A. Kovalenko, and F. Hirata, Chem. Phys. Lett., 395 (1-3), 1 (2004).
  30. N. Yoshida, S. Phongphanphanee, and F. Hirata, J. Phys. Chem. B, 111 (17), 4588 (2007).
  31. J. S. Perkyns, G. C. Lynch, J. J. Howard, et al., J. Chem. Phys. 132 (6), 064106 (2010).
  32. D.J. Sindhikara and F. Hirata, J. Phys. Chem. B, 117 (22), 6718 (2013).
  33. S. Gusarov, B. S. Pujari, and A. Kovalenko, J.Comput. Chem., 33 (17), 1478 (2012).
  34. M. V Fedotova and S. E. Kruchinin, Biophys. Chem., 190-191, 25 (2014).
  35. O. A. Dmitrieva and M. V Fedotova, New J. Chem., 39 (11),8594 (2015).
  36. A. Eiberweiser, A. Nazet, M. V Fedotova, et al., J. Phys. Chem. B, 119 (49), 15203 (2015).
  37. M. V. Fedotova and O.A. Dmitrieva, Amino Acids, 48 (7), 1685 (2016).
  38. O. A. Dmitrieva, M. V Fedotova, and R. Buchner, Phys. Chem. Chem. Phys., 19 (31), 20474 (2017).
  39. M. V. Fedotova, S. E. Kruchinin, and G. N. Chuev, New J. Chem., 41 (3), 1219 (2017).
  40. M. V Fedotova and S. E. Kruchinin, J. Mol. Liq., 244, 489 (2017).
  41. S. Gussregen, H. Matter, G. Hessler, et al., J. Chem. Inf. Model., 57 (7), 1652 (2017).
  42. N.Yoshida, J. Chem. Inf. Model., 57 (11), 2646 (2017).
  43. M. V Fedotova, J. Mol. Liq., 292, 111339 (2019).
  44. M. V Fedotova, S. E. Kruchinin, and G. N. Chuev, J. Mol. Liq., 304, 112757 (2020).
  45. S. Friesen, M. V Fedotova, S. E. Kruchinin, et al., Phys Chem Chem Phys 23 (2), 1590 (2021).
  46. M. Sugita, I. Onishi, M. Irisa, et al., Molecules, 26 (2), 271 (2021).
  47. D. Roy and A. Kovalenko, Int. J. Mol. Sci., 22 (10), 5061 (2021).
  48. N. Kumawat, A. Tucs, S. Bera, et al., Molecules, 27 (3), 799 (2022).
  49. S. E. Kruchinin, E. E. Kislinskaya, G. N. Chuev, et al., Int. J. Mol. Sci., 23 (23), 14785 (2022).
  50. S. E. Kruchinin, G. N. Chuev, and M. V Fedotova, J. Mol. Liq., 384, 122281 (2023).
  51. G. N. Chuev, M. V Fedotova, and M. Valiev, J. Stat. Mech., 2021, 033205 (2021).
  52. B. Kezic and A. Perera, J. Chem. Phys., 135 (24), 234104 (2011).
  53. G. N. Chuev, I. Vyalov, and N. Georgi, J.Comput. Chem., 35 (13), 1010 (2014).
  54. A. Kovalenko, In Molecular Theory of Solvation, Ed. By F. Hirata (Kluwer Acad. Publ.: Dordrecht, The Netherlands, 2003), pp.169-275.
  55. A. Kovalenko and F. Hirata, J. Chem. Phys., 112 (23), 10391 (2000).
  56. A. Kovalenko, Pure Appl. Chem., 85 (1), 159 (2013).
  57. M. V. Fedotova and S. E. Kruchinin, J. Mol. Liq., 169, 1 (2012).
  58. M. V. Fedotova and O. A Dmitrieva, Amino acids, 47 (6), 1015 (2015).
  59. A. Wlodawer, J. Walter, R. Huber, et al., J. Mol. Biol., 180 (2), 301 (1984).
  60. B. Kassell and M. Laskowski Sr, Biochem. Biophys. Res.Commun., 20 (4), 463 (1965).
  61. K. D. Berndt, P. Guntert, L. P. Orbons, et al., J. Mol. Biol., 227 (3), 757 (1992).
  62. V. P. Denisov, J. Peters, H. D. Horlein, et al., Biochemistry, 43 (38), 12020 (2004).
  63. G. Otting, K. Wuthrich, J. Am. Chem. Soc., 111 (5), 1871 (1989).
  64. D. S. Cui, J. M. Lipchock, D. Brookner, et al., J. Am. Chem. Soc., 141 (32), 12634 (2019).
  65. L. Tabernero, A. R. Aricescu, E. Y. Jones, et al., FEBS J., 275 (5), 867 (2008).
  66. A. J. Barr, E. Ugochukwu, W. H. Lee, et al., Cell, 136 (2), 352 (2009).
  67. D. Barford, A. J. Flint, and N. K. Tonks, Science, 263 (5152), 1397 (1994).
  68. Z.-K. Wan, J. Lee, W. Xu, et al., Bioorg. Med. Chem. Lett., 16 (18), 4941 (2006).
  69. D. P. Wilson, Z.-K. Wan, W.-X. Xu, et al., J. Med. Chem., 50 (19), 4681 (2007).
  70. J. L. Thomaston, N. F. Polizzi, A. Konstantinidi, et al., J. Am. Chem. Soc., 140 (45), 15219 (2018).
  71. B. Z. Zsido and C. Heicnyi, Curr. Opin. Struct. Biol., 67, 1 (2021).
  72. D. A. Giambasu, D. M. Case, and G. M. York, J. Am. Chem. Soc., 141 (6), 2435 (2019).
  73. A. K. Pedersen, G. H. Peters, K. B. Moller, et al., Acta Crystallogr. D - Biol. Crystallogr., 60 (Pt 9), 1527 (2004).
  74. A. Ozcan, E. O. Olmez, and B. Alakent, Prot. Struct. Funct. Bioinf., 81 (5), 788 (2013).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023